Контрольная

3. Гистоны представляют собой небольшие основные белки, связывающиеся с ДНК в хроматине. Они содержат относительно много положительно заряженных аминокислот, радикалы которых взаимодействуют с отрицательно заряженными остатками фосфорной кислоты в ДНК. Предложите, какие диаминокарбоновые кислоты входят в состав молекул гистонов. Напишите их формулы.

4. При рН 7 большинство аминокислот существуют в виде цвиттер-ионов



При этом альфа-аминогруппа протонирована, альфа-карбоксильная группа R депротонированна:
А) назовите аминокислоты, имеющие при рН 7,0 дополнительный отрицательный заряд, и напишите их формулы в ионизированной форме.
Б) назовите аминокислоты, имеющие при рН 7,0 дополнительный положительный заряд, и напишите их формулы в ионизированной форме.

5. напишите формулы полипептидов и дайте им названия:
1) ала-лиз-тир-асп-про-гис
2) сер-вал-мет-арг-фен
3) лей-цис-тре-глу-трп
как заряжены в воде эти пептиды? Определите N-концевые и С-концевые аминокислоты в них. Какие цветные реакции подтверждают присутствие данных пептидов?

6. Напишите химическую формулу пептида γ-глутамил-α-аминобутирилглицин. Дайте ему тривиальное название и укажите его функцию.

7. Определите первичную структуру тетрапептида (про, тир, асп, мет), используя следующие данные:
А) при обработке пептида динитрофторбензолом и последующего гидролиза ДНФ-пептида 20% раствором НСl был получен ДНФ-асп;
Б) после гидролиза бромистым цианом (расщипляет пептидные связи, в которых участвует карбоксильная группа метионина) образуется трипептид, содержащий тир, мет, асп.

8. В гидролизате пептида найдены ала, вал, глу, фен, тир, гли, лиз, лей, мет и NH3. при обработке пептида по методу Сенгера выявлен ДНФ-аланин, карбоксипептидазой – глицин. В триптическом гидролизате обнаружены два пептида: первый состоит из вал, ала, глу, лиз, фен; второй – из мет, гли, лей, тир, при обработке по Сегнеру дает ДНФ-лейцин. В химотриптическом гидролизате найдены три пептида: первый содержит мет, гли; второй – вал, ала, фен, глу; третий – лей, тир, лиз. Выведите на основании всей совокупности данных первичную структуру исходного пептида и напишите его формулу.

9.Дан пептид арг-лиз-асп-сер.

1) Около каждой аминокислоты укажите заряд ее радикала (0, +, -) при рН 7,0; определите область рН (>7,0; <7,0; =7,0), в которой лежит ИЭТ данного пептида.

2) Что происходит с пептидом в электрическом поле при рН 7,0: движение к аноду, к катоду или остается на старте?

3) Как изменится заряд пептида, если аминокислоту лиз заменить на лей? Изменится ли и, если да, то каким образом направлено его движение в электрическом поле.

10. Охарактеризуйте особенности строения и состава структурных белков биологических мембран

11. Какие белки называются антителами? В чем специфика их строения?

12. Разные уровни структурной организации белков стабилизированы определенными типами связей; подберите каждому пронумерованному типу связей буквенный

13. β-структура полипептидной цепи ярко представлена в молекуле:

а) сывороточного альбумина

б) миоглобина

в) парамиозина

г) фиброин шелка

д) гемоглобина

14. Чем сопровождается денатурация белков:
а) нарушением большого числа межрадикальных связей
б) уменьшением растворимости
с) нарушением пространственной структуры
д) изменением первичной структуры

15. При определенных условиях возможна ренативация денатурированного белка, потому что конформация пептидной цепи определяется его первичной структурой. Верно ли такое заключение?

16. Какой критерий считается абсолютным при оценке гомогенности белковых фракций? Ответ поясните.

17. Объясните принцип самосборки четвертичной структуры белковых молекул.

18. Верны ли утверждения:
А) биологические свойства белков определяются их первичной структурой, потому что формирование центра узнавания, обеспечивающего специфическое взаимодействия с лигандом, происходит на уровне первичной структуры белка;
Б) активный центр белка представлен радикалами аминокислот, принадлежавшим различным участкам полипептидного состава, потому что активный центр белка образуется в результате формирования третичной структуры;
В) в основе биологической функции белков лежит их способность взаимодействовать со специфическими лигандами, потому что в белках есть центры узнавания, комплиментарные лигандам;
Г) процесс самосборки протомеров характеризуется высокой специфичностью, потому что узнавание протомеров происходит благодаря наличию комплементарных поверхностей;
Д) многие лекарственные вещества взаимодействуют с определенными белками организма, потому что они являются структурными аналогами природных лигандов этих белков.

19. Укажите направление движения (к катоду, к аноду или остается на старте) перечисленных ниже пептидов: а) при рН 3,0; б) при рН 10,0
1) лиз-гли-ала-гли
2) лиз-гли-ала-глу
3) гис-гли-ала-глу
4) глу-гли-ала-глу
5) гли-гли-ала-лиз

20. В полипептидной цепи между радикалами аминокислот могут возникать химические связи. Выберите пару аминокислот, способных образовывать связи и укажите типы этих связей
1) сер, асп
2) ала, вал
3) глу, асп
4) цис, цис
5) гис, асп
6) фен, арг
7) цис, ала
8) глу, лиз

21. Какие из перечисленных ниже физико-химических свойств белков лежат в основе их разделения методами ионообменной хроматографии и электрофореза:
1) гитратация молекул
2) заряд молекул
3) форма молекул
4) молекулярная масса
а) используется в ионообменной хроматографии
б) применяется для электрофореза
в) применяется для обоих методов
г) не применяется в данных методах?

22. На различиях каких физико-химических свойств белков основаны методы разделения и выделения индивидуальных белков:
1) метод ультрацентрифугирования
2) метод электрофореза
3) метод гельфильтрации
4) метод ионообменной хроматографии
5) метод солевого фракционирования
а) ионизация
б) гидратация
в) молекулярная масса?